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β-淀粉样蛋白肽的核心识别序列-苯丙氨酸二肽不仅具有超强的自组装能力、易于化学装饰和生物分解等优点,还具有天然的手性特征。以苯丙氨酸二肽为模仿生物体手性组装的简易模型,对了解Aβ纤维的结构基础,构建超分子手性材料具有重要意义。
中国科学院化学研究所胶体、界面和化学热力学院重点实验室李峻柏研究团队在短肽分子的控制组装和功能控制方面取得了一系列重要成果。
最近,该团队将苯基保护的L型苯丙氨酸二肽(L-FmocFF)分别与两种非手性吡啶衍生物组装,制备的超分子凝胶组装体由具有淀粉样蛋白特性的β折叠结构转变为具有手性的超分子螺旋结构,出现了独特的超分子手性现象。通过分析凝胶形成的动力学过程和分子之间的相互作用,发现两种非手动分子不同的pi-pi堆积方式和水中的聚集能力影响手动碳在水中的微环境,引导L-fmocFF有选择的手动转移和扩大,实现了苯丙氨酸二肽类超分子凝胶的手性可控。
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